В організмі роль білків надзвичайно велика. При цьому таку назву речовина може носити тільки після того, як набуває заздалегідь закладену структуру. До цього моменту це поліпептид, всього лише аминокислотная ланцюг, яка не може виконувати закладених функцій. У загальному вигляді просторова структура білків (первинна, вторинна, третинна і доменна) - це об`ємне їх будова. Причому найбільш важливі для організму вторинні, третинні і доменні структури.
Передумови для вивчення білкової структури
Серед методів вивчення будови хімічних речовин особливу роль відіграє рентгеноструктурного кристалографія. За допомогою неї можна отримати інформацію про послідовності атомів в молекулярних з`єднаннях і про їх просторової організації. Попросту кажучи, рентгенівський знімок можна зробити і для окремої молекули, що стало можливим в 30-і роки XX століття.
Саме тоді дослідники виявили, що багато білків мають не тільки лінійну структуру, але і можуть розташовуватися в спіралях, клубках і доменах. А в результаті проведення маси наукових експериментів з`ясувалося, що вторинна структура білка - це кінцева форма для структурних білків і проміжна для ферментів і імуноглобулінів. Це означає, що речовини, яка в кінцевому підсумку мають третинну або четвертинних структуру, на етапі свого "дозрівання" повинні пройти і етап спіралеобразованія, властивий вторинної структурі.
Освіта вторинної білкової структури
Як тільки завершився синтез поліпептиду на рибосомах в шорсткою мережі клітинної ендоплазми, починає утворюватися вторинна структура білка. Сам поліпептид являє собою довгу молекулу, що займає багато місця і незручну для транспорту і виконання закладених функцій. Тому з метою зменшення її розмірів і додання їй особливих властивостей розвивається вторинна структура. Це відбувається шляхом утворення альфа-спіралей і бета-шарів. Таким чином виходить білок вторинної структури, який в подальшому або перетвориться в третинну і четвертинних, або буде використовуватися в такому вигляді.
Організація вторинної структури
Як показали численні дослідження, вторинна структура білка представляє собою або альфа-спіраль, або бета-шар, або чергування ділянок з даними елементами. Причому вторинна структура - це спосіб скручування і спіралеобразованія білкової молекули. Це хаотичний процес, який відбувається за рахунок водневих зв`язків, що виникають між полярними ділянками амінокислотних залишків в поліпептиді.
Альфа-спіраль вторинної структури
Оскільки в біосинтезі поліпептидів беруть участь тільки L-амінокислоти, то утворення вторинної структури білка починається з закручування спіралі за годинниковою стрілкою (правим ходом). На кожен спіральний виток припадає строго 3,6 залишків амінокислот, а відстань уздовж спіральної осі становить 0,54 нм. Це загальні властивості для вторинної структури білка, що не залежать від виду амінокислот, які брали участь в синтезі.
Визначено, що не вся поліпептидний ланцюг спіралізуются повністю. В її структурі присутні лінійні ділянки. Зокрема, молекула білка пепсину утворює спіраль лише на 30%, лізоциму - на 42%, а гемоглобіну - на 75%. Це означає, що вторинна структура білка - це не строго спіраль, а комбінування її ділянок з лінійними або шаруватими.
Бета-шар вторинної структури
Другим типом структурної організації речовини є бета-шар, який представляє собою дві і більше нитки поліпептиду, з`єднані водневим зв`язком. Остання виникає між вільними CO NH2 групами. Таким чином з`єднуються, в основному, структурні (м`язові) білки.
Структура білків даного типу така: одна нитка поліпептиду з позначенням кінцевих ділянок А-В паралельно розташовується вздовж іншої. Єдиний нюанс в тому, що друга молекула розташовується антипараллельно і позначається як В-А. Так утворюється бета-шар, який може складатися з скільки завгодно великої кількості поліпептидних ланцюжків, з`єднаних множинними водневими зв`язками.
воднева зв`язок
Вторинна структура білка - зв`язок, заснована на множинних полярних взаємодіях атомів з різними показниками електронегативності. Найбільшу здатність до утворення такого зв`язку мають 4 елементи: фтор, кисень, азот і водень. У білках присутні всі, крім фтору. Тому воднева зв`язок може утворитися і утворюється, даючи можливість з`єднувати поліпептидні ланцюги в бета-шари і в альфа-спіралі.
Найбільш легко пояснити виникнення водневого зв`язку на прикладі води, що представляє собою диполь. Кисень несе сильний негативний заряд, а через високу поляризації О-Н зв`язку водень вважається позитивним. В такому стані молекули присутні в якійсь середовищі. Причому багато з них стикаються і стикаються. Тоді кисень від першої молекули води притягує водень від іншої. І так по ланцюжку.
Аналогічні процеси протікають і в білках: електронегативний кисень пептидного зв`язку притягує до себе водень з будь-якої ділянки іншого амінокислотного залишку, утворюючи водневий зв`язок. Це слабке полярне сполучення, для розриву якого потрібно витратити близько 6,3 кДж енергії.
Для порівняння, найслабша ковалентний зв`язок в білках вимагає 84 кДж енергії для того, щоб її розірвати. найсильніша ковалентний зв`язок зажадає 8400 кДж. Однак кількість водневих зв`язків в молекулі білка настільки величезна, що їх сумарна енергія дозволяє молекулі існувати в агресивних умовах і зберігати своє просторове будова. Завдяки цьому існують білки. Структура білків даного типу забезпечує міцність, яка потрібна для функціонування м`язів, кісток і зв`язок. Настільки величезне значення вторинної структури білків для організму.
